【生命科学部】バイオフォーラムを開催します!(2023年10月26日)

最先端の生命科学研究に触れてみませんか

京都産業大学生命科学部では、ご活躍されている研究者をお招きし、生物学・生命科学に関する講演会「京都産業大学生命科学部バイオフォーラム」を不定期で開催しています。最先端の研究領域に触れる機会を提供することにより、学生・大学院生・教員の学習・研究意欲の向上及び学部・大学院の活性化を図ることを目的としています。

今回はフロリダ大学の藤井 耕太郎 博士をお招きし「Controlling the fidelity of protein synthesis and its impact on diseases」をテーマに講演していただきます。
一般の方にも生命科学の最先端の研究に触れるいただける機会となります。ぜひ、ご参加ください!
日時 2023年10月26日(木) 16:00~17:30(15:30開場)
場所 京都産業大学 15号館1階15102セミナー室
キャンパスマップ
交通 ※キャンパス内に駐車場はありません。公共交通機関をご利用ください。
交通アクセス
備考 事前申込不要・入場無料
主催 京都産業大学 生命科学部

講師

藤井 耕太郎 博士(University of Florida, Assistant Professor)

演題

「Controlling the fidelity of protein synthesis and its impact on diseases」

要旨

Accurate and precise gene expression is critical to maintaining a functional proteome. However, the mRNA translation step has the highest error rate across gene expression with an estimated 10-15% of errors in entire nascent proteins. This includes amino acid (AA) misincorporation, ribosomal frameshift, and stop codon readthrough. These error-containing proteins are readily unfolded and aggregated. Therefore, translation fidelity may contribute to proteostasis, neurodegeneration, and aging. The mechanisms that govern translational errors and maintain translation fidelity remain a critical knowledge gap. Although eukaryotes have higher translation fidelity than prokaryotes, it remains unknown how the ribosome itself has evolved to increase accuracy. Using cutting-edge biochemistry and yeast genetics, we find that a eukaryote-specific rRNA domain, called expansion segment 27L (ES27L), has an unexpected function in translation fidelity. ES27L is not present in prokaryotic ribosomes and is dramatically extended from 159 nt in yeast to 714 nt in human rRNA. ES27L exists as a tentacle of the mammalian ribosome. Using quantitative mass spectrometry, we further revealed that ES27L recruits an N-terminal processing factor, methionine aminopeptidases (MetAPs), to the ribosome. MetAPs co-translationally cleave off initiator methionine (iMet) from ~70% of nascent proteins. We demonstrated that iMet processing and MetAP activity are key to the fidelity of mRNA translation. In this seminar, I will further discuss molecular mechanisms of how N-terminal processing increases the fidelity of protein synthesis and what triggers the accommodation of near-cognate tRNAs to the peptidyl transferase center that induces AA misincorporation and stop codon readthrough.
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